Aminokwasy i peptydy – szybki kurs

Aminokwasy i peptydy – szybki kurs

Zapraszam Was na odświeżenie swojej wiedzy w ramach opracowywania zagadnień poruszonych w tegorocznym zadaniu A5 z folderu wstępnego. Pojawiły się tam aminokwasy, zatem jest to temat, który każdy powinien zgłębić.

Aminokwasy :

Aminokwas – sama nazwa już wiele nam mówi, ponieważ informuje nas ona o obecności grupy aminowej- NH_{2} oraz grupy kwasowej czyli karboksylowej-COOH . Inaczej na to patrząc, są to związki które zawierają grupę zasadową oraz kwasową, co już skłania nas do wysnucia wniosku, że będą one reagować zarówno z kwasami jak i zasadami. Oto ogólny wzór aminokwasu :

Znalezione obrazy dla zapytania aminoacid

Wyróżniony kolorem został tzw. węgiel alfa, który powinniście kojarzyć z aldehydów i ketonów. Węgiel alfa to węgiel, który stoi obok grupy karbonylowejC=O

Oczywiście grupa aminowa oraz grupa karboksylowa mogą być w różny sposób dołączone do łańcucha, ale najważniejsze aminokwasy to te, które odpowiadają za tworzenie białek (czyli wielu aminokwasów, połączonych ze sobą) – o takich związkach mówimy, że są to aminokwasy protonogenne (białkowe).

Aminokwasy białkowe to takie, jak na rysunku wyżej : czyli zarówno grupa aminowa oraz karboksylowa są dołączone do węgla alfa! Mówi się o nich także :  \alpha - aminokwasy . Jest ich 22, standardowo w tabelkach jest 20, natomiast pozostałe dwa to : selenocysteina oraz pirolizyna. Najlepiej zapamiętać, że tych aminokwasów jest 20 + 2 , 20 standardowych i te 2 wymienione, które są niestandardowe. Nie będę wchodzić w to głębiej, ponieważ są to już bardziej biologiczne aspekty związane z kodonami itp.

  • selenocysteina :      Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
  • pirolizyna :       Pyrrolysine.svg

Żeby uprzedzić ewentualnie pytania  – nie, nie uczymy się na pamięć żadnego wzoru aminokwasu! Jedynym, który należy znać jest najprostszy z nich czyli glicyna. 

Glycin - Glycine.svg

Zauważcie, że powyższa Glicyna nie ma centrum stereogenicznego, jako jedyny wyjątek spośród 20 aminokwasów (po tabelkę z aminokwasami sięgajcie do Murry’ego czy nawet tablic maturalnych. Jeśli będzie tego wymagać zadanie, zostaniecie w podobną tabelkę zaopatrzeni na zawodach).

Pozostałe aminokwasy posiadają to centrum stereogeniczne, zatem mogą istnieć w postaci dwóch stereoizomerów : pary enancjomerów o konfiguracji R lub S. Oprócz notacji R/S używa się jeszcze nieco przestarzałej : izomery D oraz L.

Musicie pamiętać, że naturalne białkowe aminokwasy mają konfigurację L!!! Jest to bardzo ważne. Poniżej przykłady aminokwasu z szeregu D oraz L :

Znalezione obrazy dla zapytania d and l aminoacids

Myślę, że powyższy obrazek jasno tłumaczy, jak rysować aminokwas D oraz L.

Zasada jest taka, że umieścić grupę COOH na górze, natomiast grupę aminową po lewej strony (=uzyskamy izomer L) lub po stronie prawej (=uzyskamy izomer D).

Prawie wszystkie aminokwasy z szeregu L mają konfigurację S, z wyjątkiem w postaci cysteiny (nie trzeba oczywiście takich rzeczy zapamiętywać, ponieważ kto umie stereochemię, to nie ma z tym problemu). Patrzcie na cysteinę tutaj :  Rozwiązania zadań z Ligi Zadaniowej – cz. 1

Kolejna sprawa – łańcuch boczny, przedstawiony na ogólnym schemacie jako R. Całkiem ważna sprawa, ponieważ może on nam pomóc sklasyfikować aminokwasy.

  • jeśli w tym łańcuchu bocznym jest kolejna zasadowa grupa aminowa, to są to aminokwasy zasadowe, np. Lizyna (statystycznie najczęściej pojawiający się aminokwas na olimpiadzie, warto się przyjrzeć).

Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki

  • jeśli w łańcuchu bocznym jest kolejna kwasowa grupa karboksylowa, to są to aminokwasy kwasowe, np. kwas glutaminowy

Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki

  • i oczywiście aminokwasy obojętne.
  • są jeszcze inne podziały na polarne/niepolarne, hydrofobowe, hydrofilowe, o rozgałęzionym łańcuchu, ale podział na kwasowe/zasadowe/obojętne jest tym, który na OlChemie pojawia się najczęściej.

Istnienie w obrębie jednej cząsteczki aminokwasu grupy kwasowej wraz z zasadową prowadzi do wewnętrznej reakcji kwas-zasada, polegającej na wymianie protonu, co powoduje, że aminokwasy często zobaczycie w następującej formie :

Znalezione obrazy dla zapytania aminoacid zwitterion

Prosta, licealna reakcja. Zobaczcie na strzałkę, która informuje nas, że reakcja jest przesunięta w prawą stronę czyli w kierunku formy zjonizowanej. Taką formę nazywamy jonem obojnaczym, albo inaczej : zwitterjonem.

W środowisku kwaśnym (dużo jonów  H^{+} ) będzie dominować sprotonowana forma (czyli taka, która przyjęła tyle protonów, ile się dało ), na rysunku poniżej będzie to forma po lewej stronie. Po środku mamy naszą normalną formę aminokwasową, czyli jon obojnaczy. Natomiast w środowisku zasadowym, będzie dominować forma zdeprotonowana, ta po prawej stronie.

Znalezione obrazy dla zapytania aminokwasy rozne ph

Bardziej konkretnie dominowanie danej formy w jakimkolwiek pH ocenia tzw. punkt izoelektryczny, który oznacza się jako pI. (pI to generalnie jakieś pH, tylko jest to tak znamienny punkt na tej skali pH, że został wyodrębniony osobnym symbolem. Podobnie jak czas połowicznego rozpadu, który ma swój własny symbol, ale w istocie dalej jest to jakiś czas reakcji, który upłynął).

Punkt izoelektryczny = to swoisty dla danego aminokwasu punkt pH, w którym stężenie formy obojnaczej jest największe, a stężenie formy zdeprotonowanej = stężenie formy sprotonowanej i oba te stężenia są bardzo małe w porównaniu do zwitterjonu. Zapisując to w języku chemii analitycznej, to jeśli przyjąć strukturę aminokwasu jako HR oraz formy sprotonowane/zdeprotonowane jako : H_{2}R^{+} \ oraz \ R^{-}   to

gdy  pH = pI \implies [H_{2}R^{+}] = [R^{-}]   oraz  [HR] \to max

[HR] >> [H_{2}R^{+}] \ oraz \ [HR] >> [R^{-}]

*(wiedza dodatkowa dla osób z biologiczno-medycznym zacięciem) Oprócz tego, że aminokwasy są podstawowym budulcem białek, to pełnią też wiele innych funkcji. Przykładowo :

  • są prekursorami dla ważnych neuroprzekaźników w naszym organizmie jak adrenalina, noradrenalina, dopamina.
  • z argininy powstaje tlenek azotu (NO) , który rozszerza naczynia i zmniejsza ciśnienie tętnicze krwi.

Peptydy :

Peptyd – to po prostu połączenie \geq 2 aminokwasów. Połączenie aminokwasów następuje pomiędzy grupą karboksylową jednego z nich oraz grupą aminową drugiego, w efekcie powstaje wiązanie amidowe (peptydowe). Oto przykład takiej reakcji : reakcji kondensacji (następuje wydzielenie cząsteczki wody) :

Znalezione obrazy dla zapytania peptide synthesis from two amino acids

Zauważcie, że nic nie stoi na przeszkodzie, żeby nie zareagowała inna para grupy aminowej i karboksylowej, więc w istocie mogą powstać dwa różne produkty! Ba! Mogą  powstać nawet ze 4, bo przecież dany aminokwas może przereagować sam ze sobą! Zatem taka metoda syntezy peptydów nie jest reakcją zbyt wydajną.

Tu również odsyłam do :  Rozwiązania zadań z Ligi Zadaniowej – cz. 1

Jako, że peptydy bywają długie, tj. złożone z wielu aminokwasów, to aminokwasy te zapisuje się w postaci trzyliterowych skrótów, które powinniście mieć podane w tabelach aminokwasów, o której już wcześniej wspominałem. I w ten właśnie sposób, Glicynę zapisuje się jako Gly , a np. Serynę jako Ser i tak dalej.

Więc dipeptyd (złożony z dwóch aminokwasów, analogicznie oktapeptyd = 8 aminokwasów itd) moglibyśmy zapisać jako :

  1. Gly-Ser
  2. lub  Ser-Gly

Czy jest jakaś różnica w tych zapisach? Ogromna! To kompletnie różne związki, różne peptydy. Przyjęło się w peptydzie wydzielać tzw. N-koniec oraz C-koniec.

  • N-koniec zawsze zapisujemy z lewej strony, jest to tak jak sugeruje nazwa, koniec peptydu, który zawiera wolną grupę aminową! Na poniższym obrazku (jest tam tetrapeptyd złożony z aminokwasów I-IV) kolorem macie zaznaczony aminokwas N-końcowy. Jako jedyny ma on wolną grupę aminową.
  • Znalezione obrazy dla zapytania N-terminus
  • C-koniec w takim razie zapisujemy po stronie prawej. Jest to aminokwas z grupą karboksylową, która nie wchodzi już w skład wiązania amidowego. Jak nietrudno się domyśleć, na powyższym obrazku byłby to aminokwas (IV).

Wracając do pierwotnego pytania : poniżej macie peptyd Gly-Ser i niżej Ser-Gly

Znalezione obrazy dla zapytania Ser-Gly and Gly-Ser

Znalezione obrazy dla zapytania Ser-Gly

Właściwie jeśli umiecie aminokwasy, to automatycznie umiecie peptydy, ponieważ zachowują się podobnie jeśli chodzi o reakcje. To tak na I etap. Bo na II etap oraz finał, zadania z peptydami to w mojej opinii jedne z piękniejszych zadań, jakie kiedykolwiek pojawiały się na Olimpiadzie. Bazowały one na dość podstawowej wiedzy, ale wymagały naprawdę wytężonej, umysłowej pracy, aby poskładać te pojedyncze elementy układanki. Sami spójrzcie :

Z utęsknieniem czekam na powrót zadań w tym stylu. Osobiście mocno czułem się z tego typu zadań, ale gdybym na zawodach takie dostał, to zawsze bym zostawiał na koniec, bo zazwyczaj spędza się na nich więcej czasu niż godzinę.

A jeszcze jedno pytanie – czym się różni peptyd od białka? Ilością aminokwasów. Przyjmuje się, że peptyd ma do 50 aminokwasów, a o białku mówimy od 50 aminokwasów.

2 myśli w temacie “Aminokwasy i peptydy – szybki kurs”

  1. Ale jest też jeden aminokwas białkowy, który jest beta a nie alfa. Chodzi mi tu o prolinę.
    Drugie pytanie to co z hydroksyproliną, to też coś specjalnego w stylu selenocysteiny?

    1. A czemu prolina jest beta? https://pl.wikipedia.org/wiki/Prolina
      Natomiast co do hydroksyproliny, to ona sama w sobie nie jest naturalnym proteogennym aminokwasem, tylko do białek jest włączana prolina, która posttranslacyjnie jest modyfikowana (na zasadzie enzymatycznej reakcji hydroksylacji) do hydroksyproliny właśnie i dlatego ostatecznie występuje w białkach.

Leave a Reply